Strukturālā organizācija olbaltumvielu molekulu līmeņos: sekundāro struktūru olbaltumvielai

Pamatojoties uz struktūru olbaltumvielu un proteids polipeptīda ķēdes, kā arī proteīna molekulas var sastāvēt no viena, divu vai vairāku ķēdēm. Tomēr, fizikālās, bioloģiskās un ķīmiskās īpašības biopolimēru izraisa ne tikai vispārēju ķīmisko struktūru, kas var būt par "jēgas", bet arī citos līmeņos organizācijas olbaltumvielu molekulas.

Galvenais struktūra olbaltumvielai nosaka kvalitatīvās un kvantitatīvās aminoskābju sastāvs. Peptīdu saitēm ir pamats primārā struktūru. Pirmo reizi šī hipotēze ierosināts 1888 A. Ya. Danilevsky, un vēlāk viņa aizdomas apstiprinājās sintēze peptīdu, kas tiek veikta ar E. Fischer. No proteīna molekulām struktūra detalizēti pētīta A. Ya. Danilevskim un E. Fischer. Saskaņā ar šo teoriju, proteīna molekulas sastāv no liela no aminoskābju atlikumiem skaitu, kuras ir saistītas ar peptīdu saitēm. proteīns molekula var būt viens vai vairāki polipeptīda ķēdes.

Kad primārās struktūras proteīnu, ko izmanto testa ķimikāliju un proteolītiskie fermenti. Tādējādi, izmantojot metodi Edman ir ļoti ērts, lai noteiktu gala aminoskābes.

Sekundāro struktūra olbaltumvielai rāda telpisko konfigurāciju olbaltumvielu molekulas. Ir šādi sekundārie struktūra veidi: alfa-spirāles, beta-spirālveida, kolagēns spirāles. Zinātnieki ir konstatēts, ka lielākā daļa raksturīga alfa-spirāles struktūru peptīdi.

Sekundāro struktūra tam proteīnu stabilizēts ar no ūdeņraža saites. Pēdējie rodas starp ūdeņraža atomiem brīvajās uz electronegative slāpekļa atomu vienu peptīda saites, un karbonilskābekli atoma ceturtās vienu no tās aminoskābēm, un tie ir vērsti pa spirāli. Enerģijas aprēķini rāda, ka polimerizācija no šīm aminoskābēm ir efektīvāka tiesības alfa-spirāle, kas ir klāt native olbaltumvielām.

Sekundāro struktūra olbaltumvielai: beta-sheet struktūra

Polipeptīds, ķēdes beta-krokās ir pilnībā pagarināts. Beta-krokas veidojas, mijiedarbojoties divām peptīdu saitēm. Šī struktūra ir raksturīgās šķiedru olbaltumvielas (keratin, fibroin, uc). It īpaši, beta-keratīnu kas raksturīgs ar paralēlu izkārtojums polipeptīdu ķēdēm, kas tālāk tiek stabilizēta ar interchain disulfīda saites. Ar zīda fibroin kaimiņu polipeptīdu ķēdes ir antiparallel.

Sekundāro struktūra olbaltumvielai: kolagēns helix

Veidošanās sastāv no trim spiralized tropocollagen ķēdēm, kas ir stienis formu. Spiralized ķēdes sarullēšanos un veido superhelix. Spirāles stabilizē ūdeņraža saites starp ūdeņraža peptīda occurring amino aminoskābes atlikums no vienas ķēdes un skābekļa par karbonilgrupu no citas ķēdes aminoskābes atlikumu. Prezentēts kolagēna struktūra nodrošina augstu izturību un elastību.

Terciārā struktūra olbaltumvielai

Lielākā daļa olbaltumvielas native stāvoklī ir ļoti kompakta struktūra, ko nosaka formas, lieluma un polaritāti no aminoskābju atlikumiem, un aminoskābju sekvenci.

Ievērojama ietekme uz veidošanos dzimtās proteīnu uzbūvi, vai trešējā struktūrām ir hidrofobu un jonu mijiedarbība, ūdeņraža saites, utt .. Saskaņā rīcība šiem spēkiem ir sasniegts termodinamiski lietderīgu uzbūve proteīna molekulas un tās stabilizēšanā.

Kvartāra struktūra

Šī struktūra molekulas veida ir rezultāts asociācijas vairāku apakšvienībās stāšanās vienā molekulā kompleksu. Katras apakšvienībā sastāvs ietver primāro, sekundāro un terciāro struktūru.