Kas ir funkcija no fermenta proteīnu? Fermentatīvā funkcija no proteīniem: piemēri

Darbs no mūsu organismā - ļoti sarežģīts process, kurā miljoniem šūnu iesaistīti tūkstošiem dažādu vielu. Bet ir viena no jomām, kas ir pilnībā atkarīga no proteīniem, bez kura cilvēka vai dzīvnieka dzīve būtu pilnīgi neiespējami. Kā jau nojaušat, mēs runājam tagad par fermentiem.

Šodien mēs izskatīsim fermentatīvo funkciju olbaltumvielām. Tas ir galvenais joma bioķīmijā.

Tā pamatā no šīm vielām ir galvenokārt olbaltumvielas, tad tās var uzskatīt par tiem. Jums jāzina, ka pirmoreiz fermenti tika atklāti 30.gados 19.gadsimta tikai zinātnieki veica vairāk nekā gadsimtu, lai nonāktu pie vairāk vai mazāk vienota definīcija par tiem. Tātad, kādas funkcijas veic olbaltumvielu fermentu? Par šo, kā arī to struktūru un reakcijas no piemēriem, jūs mācīties no šī raksta.

Jums ir jāsaprot, ka ne katrs olbaltumvielas var būt fermentu, pat teorētiski. Globulāri olbaltumvielas tikai forma, kas spēj uzrāda katalītisko aktivitāti attiecībā pret citiem organisko savienojumu. Tāpat kā ar visiem dabas savienojumi šī mācību, fermenti sastāv no aminoskābju atlikumiem. Ņemiet vērā, ka fermentatīvā funkcija olbaltumvielu (piemēri, kas būs šajā rakstā), var veikt tikai ar vienu, kura molmasa ir mazāka nekā 5000.

Kas ir ferments, mūsdienu definīcija

Enzīmus - ir katalizators bioloģiskas izcelsmes. Viņiem ir iespēja, lai paātrinātu reakciju, jo ciešu kontaktu starp reaģentiem (substrāti). Mēs varam teikt, ka fermentatīvā funkcija olbaltumvielu - process daži katalīze bioķīmisko reakciju, kas ir unikāla ar dzīvu organismu. Tikai neliela daļa no tiem var pavairot laboratorijā.

Jāatzīmē, ka šajā jomā ir notikušas dažas sasniegums pēdējos gados. Zinātnieki ir pamazām pietuvojās radot mākslīgu fermentus, kas var tikt izmantoti ne tikai ekonomisku apsvērumu dēļ, bet arī zāles. Tā ir izstrādāta, fermentus, kas var efektīvi iznīcināt pat nelielu platību aizsākušos vēzi.

Kuras daļas fermentu, kas tieši iesaistīti reakcija?

Ņemiet vērā, ka, saskaroties ar substrātu neietver visu ķermeni enzīma, bet tikai nelielu daļu no tiem sauc aktīvā vietā. Tas ir viņu galvenais īpašums papildināmību. Šis jēdziens nozīmē, ka šis ferments ir ideāli piemērota substrāta veidā un to fizikālo un ķīmisko īpašību. Mēs varam teikt, ka funkcija fermentu šajā gadījumā ir šāds:

• To ūdens nāk uz leju no čaulas virsmas.
• Ir noteikta deformācijas (polarizācija, piemēram).
• Pēc tam tie ir sakārtoti īpašā veidā telpā, vienlaikus pārvietojot tuvāk viens otram.

Šie faktori noved pie paātrinājuma reakcijas. Tagad, ļaujiet mums veikt salīdzinājumu starp enzīmu un neorganisko katalizatorus.

Kā jūs varat redzēt, fermentatīvā funkcija olbaltumvielu prasa specifiskumu. Ar sevi arī piebilst, ka daudzi no šiem proteīniem ir arī sugas īpašas. Vienkārši runājot, cilvēka fermenti diez piemērots jūrascūciņām.

Svarīga informācija par struktūru fermentu

Šo savienojumu struktūra tūlīt tiek izolēts trīs līmeņos. Primārā struktūra var identificēt ar aminoskābju atlikumi, kas ir daļa no fermentu. Kopš fermentatīvā funkciju olbaltumvielu, kuru piemēri mēs vairākkārt minēti šajā pantā, var veikt tikai noteiktu kategoriju savienojumu, lai identificētu tos precīzi uz šā pamata ir diezgan reāla.

Attiecībā uz vidusskolas līmenī, piederums to nosaka, izmantojot papildu veida obligācijām, kas var rasties starp šiem aminoskābju atlikumiem. Šis paziņojums ir ūdeņraža atoms, elektrostatiskais, hidrofobais, un Van der Vālsa mijiedarbība. Kā rezultātā spriedzes, kas izraisa šos savienojumus dažādās daļās fermenta ražo alfa-spirāles, cilpa un beta-dzīslas.

Terciārā struktūra ir rezultāts ar to, ka relatīvi lielu daļu polipeptīda ķēdes vienkārši salocīt. Iegūtie virzieni ir sauc domēni. Visbeidzot, pēdējais veidošanās šo struktūru notiek tikai pēc stabilu mijiedarbību izveidota starp dažādiem domēniem. Jāatceras, ka, veidojot domēnu paši dodas pilnīgi neatkarīgi viens no otra.

Daži domēna raksturojums

Parasti polipeptìda virkne, no kuriem tie veidoti, sastāv no aptuveni 150 aminoskābju atlikumiem. Kad domēni mijiedarboties ar otru, veidojas globula. Tā funkcija tiek veikta pēc fermentēšanas aktīvās vietnēm, pamatojoties uz tiem, ir jāsaprot, ka ir svarīgi šo procesu.

Pati domēns ir raksturīgs ar to, ka starp tās struktūras aminoskābju atlikumi ir daudzas mijiedarbība. To skaits ir daudz lielāks par tām reakcijām starp pašu domēnu. Tādējādi dobums starp tiem relatīvi "jutīga" uz darbībām, dažādu organisko šķīdinātāju. Apjoms secībā 20-30 kubikmetru angstrēmi, kas atbilst vairākiem ūdens molekulas. Dažādās jomās bieži vien ir pilnīgi unikāls trīsdimensiju struktūru, kas ir saistīts ar sniegumu pilnīgi dažādas funkcijas.

aktīvās vietnes

Kā likums, aktīvās vietas atrodas stingri domēnus. Attiecīgi, no kuriem katrs ir ļoti svarīga loma gaitā reakcijas. Sakarā ar šo vienošanos par domēnu atrada ievērojamu elastīgumu, mobilitāti jomā fermentu. Tas ir ļoti svarīga, jo fermentatīvā funkcija tiek veikta tikai tos savienojumus, kas var atbilstoši mainīt savu telpisko stāvokli.

Starp Polipeptīds bond garumu organismā enzīma, un ar to, kā sarežģītas funkcijas viņi veic, ir tieša saite. Komplikācija loma gan panākt, veidojot aktīvo vietu reakciju starp katalītiskā domēna un sakarā ar veidošanos pilnīgi jaunu domēnu.

Daži proteīni, fermenti (piemēri - lizocīma un glikogēna) var ievērojami atšķiras izmēru (129 un 842 aminoskābju atlikumiem, attiecīgi), lai gan reakcija katalizē šķelšanu, ķīmisko saišu viena un tā paša tipa. Atšķirība ir tā, ka vairāk masveida un lielas fermenti spēj labāk kontrolēt savu stāvokli telpā, kas nodrošina lielāku stabilitāti un reakcijas ātrumu.

Galvenais klasifikācija enzīmu

Šobrīd pieņemts un plaši izplatīta visā pasaulē ir standarta klasifikācija. Saskaņā ar viņu, tas ir seši galvenie klases, ar attiecīgajām apakšklasēm. Mēs uzskatām, ka tikai pamata. Šeit tās ir:

1. Oxidoreductases. Funkcija enzīmu, šajā gadījumā - stimulācijas oksidēšanās-reducēšanās reakcijās.

2. induktors. Var veikt pārskaitījumu substrātus starp šādām grupām:

• One-oglekļa vienībām.
• Joprojām aldehīdu un ketonu.
• Acilgrupas un glikozilatvasinājumos sastāvdaļas.
• Alkilgrupa (kā izņēmums, nevar nest CH3) atliekas.
• Slāpekļa bāzes.
• Grupas, kas satur fosforu.

3. hidrolāzes. Šajā gadījumā, fermentatīvā funkcija ir sašķeļ olbaltumvielas šādiem savienojumiem veidiem:

• Esteri.
• Glikozīdiem.
• Esteri, un thioesters.
• Peptide type saites.
• Attiecības tips CN (izņemot no tā paša peptīda).

4. Lyases. Spēj atvienojot grupas ar turpmāku veidošanos divkāršu saiti. Bez tam, tur var veikt apgriezto procesu: savieno atlasītās grupas pie dubultsaites.

5. Isomerases. Šajā gadījumā, fermentatīvā funkcija no proteīniem ir sarežģīta izomēras katalīzi reakcijas. Šī grupa ietver šādus fermentus:

• Racemase, epimerase.
• Tsistransizomerazy.
• Intramolekulārām oxidoreductases.
• Intramolekulārām induktors.
• Intramolekulārām liâzes.

6. Ligases (citādi pazīstams kā sintetāzes). Tos izmanto sašķelšanai ATP vienlaikus veidojot dažus savienojumus.

Tas ir viegli pamanīt, ka fermentatīvā funkcija proteīniem ir ārkārtīgi svarīgi, jo tie ir zināmā mērā kontrolē gandrīz visas reakcijas notiek katru otro jūsu organismā.

Kas paliek fermenta pēc mijiedarbības ar substrātu?

Bieži ferments ir proteīns lodveida izcelsme, aktīvā kura centrs ir pārstāvēta ar tās pašas aminoskābju atlikumiem. Visos citos gadījumos, centrālajā daļā cieši saistīts ar to, protezēšana grupu vai koenzīms (ATP, piemēram), attiecības ir daudz vājāka. Katalizators sauc par holoenzyme, un tās atlikums, pēc izņemšanas no izveidotā ATP apoenzyme.

Tādējādi, saskaņā ar šo funkciju, fermentu, kas klasificēti šādās grupās:

• Vienkārša hidrolāzes, liâzes un izomerāze, kas parasti nesatur koenzīmu bāzi.
• Fermentu proteīni (piemēri - daži transmaināžu), kas satur protezēšanas grupu (liposkābes, piemēram). Šajā grupā ietilpst daudzi peroksidāzi.
• Enizmy, kuriem vajadzīga koenzīmu reģenerāciju. Tie ietver kināzes, kā arī lielākā daļa no oxidoreductases.
• Citas katalizatori, kuras sastāvs vēl nav pilnībā saprotams.

Visas vielas, kas ir daļa no pirmās grupas, tiek plaši izmanto pārtikas rūpniecībā. Visi citi katalizatori prasa ļoti konkrētus nosacījumus tās aktivizāciju, un līdz ar to tikai strādāt organismā, vai dažos laboratorijas eksperimentiem. Tādējādi, fermentatīvā funkcija - tas ir ļoti specifisku reakciju, kas sastāv stimulēšanā (katalīzes) reakcijas noteiktu veidu labi definētiem nosacījumiem, cilvēka vai dzīvnieka organisma.

Kas notiek aktīvā vietā, vai kāpēc fermenti strādāt tik efektīvi?

Mēs esam vairākkārt teica, ka galvenais, lai izprastu fermentatīvās katalīzes ir izveidot aktīvajā centrā. Tas ir tur, ka konkrētais saistošs substrāta, kas šādos apstākļos ir daudz aktīvāki reaģēt. Lai jūs saprastu sarežģītība reakcijas tiek veikti tur, sniegtu vienkāršu piemēru, lai notiktu glikozes fermentācijas, tas ir nepieciešams, pēc tam, kad 12 fermentu! Tikpat grūti mijiedarbība kļūst iespējama tikai sakarā ar to, ka olbaltumvielas, kas veic fermentatīvo darbību ar visaugstāko pakāpi specifiku.

Fermentus, specifiskumu

Tas ir absolūts. Tādā gadījumā specifika ir redzams tikai viens, stingri noteikta tipa fermentu. Tādējādi, ureāzes mijiedarbojas tikai ar urīnvielu. Ar laktozes piena, jo tas nonāk reakciju jebkuros apstākļos. Tas ir tas, ko funkcija veic olbaltumvielu, fermentu organismā.

Turklāt grupa nav nekas neparasts absolūts specifika. Kā var saprast no nosaukuma, šajā gadījumā ir "ietilpība" stingri klasei organisku savienojumu (esteru, tajā skaitā sarežģītu spirtu vai aldehīdu). Piemēram, pepsīns, kas ir viens no galvenajiem fermentu kuņģa, tikai parāda specifiskumu attiecībā hidrolīzes peptīdu saitēm. Alkohola dehidrogenāzes mijiedarbojas tikai ar spirtiem un laktikodegidraza ne sadalīt kaut kas nav alfa-hidroksi skābēm.

Tā gadās arī, ka konkrētas grupas savienojumiem fermentatīvā funkcija pazīme, bet ar dažiem nosacījumiem, enzīmi var rīkoties diezgan atšķirīgs no viņu galvenajiem "mērķi" vielas. Tādā gadījumā katalizators "tendence", lai noteiktu vielu klasei, bet noteiktos apstākļos tas var skaldīt un citi savienojumi (ne obligāti ekvivalents). Tomēr šajā gadījumā, reakcija iet daudz lēnāk.

Plaši pazīstama ar spēju Tripsīna rīkoties ar peptīdu saitēm, bet daži cilvēki zina, ka šis proteīns, kas veic funkciju fermentu kuņģa-zarnu traktā, var arī reaģēt ar dažādiem esteris savienojumiem.

Visbeidzot, ir specifika optisko. Šie fermenti var mijiedarboties ar dažādiem vielu sarakstu pilnībā, bet tikai ar nosacījumu, ka tie ir labi definētas optiskās īpašības. Tādējādi, fermentatīvā funkcija no proteīniem, šajā gadījumā, ir ļoti līdzīgs darbības princips nav fermenti, katalizatori un neorganiskās izcelsmes.

Kādi faktori nosaka efektivitāti katalīzes?

Šodien tiek uzskatīts, ka faktori, kas nosaka ļoti augstu efektivitātes enzīmiem:

• koncentrējoties efektu.
• telpisko orientāciju efekts.
• Darbīgās reakcijas centra daudzpusība.

Kopumā ietekme vielas koncentrācija neatšķiras no situācijas neorganisko katalīzes reakcijām. Šajā gadījumā, koncentrācija šāda substrāta, kas ir vairākas reizes lielāks nekā līdzīga vērtību visām citām lietām apjoma risinājuma aktīvajā centrā. In reakcijas centrā selektīvi sakārto molekulu vielas, kas ir jāreaģē ar otru. Tas nav grūti uzminēt, ka šis efekts noved pie palielināšanos ķīmiskās reakcijas ātrums vairākām kārtām.

Ja standarta ķīmisks process notiek, tas ir ārkārtīgi svarīgi, kas ir daļa no mijiedarbojas molekulas būs saduras ar otru. Vienkārši sakot, viela molekulas brīdī sadursmes jābūt strikti orientēta attiecībā pret otru. Sakarā ar to, ka tiek veikta piespiedu kārtā, tad visas iesaistītās komponenti ir izkārtoti noteiktā līnijā, tad katalīze reakcija ir paātrināta aptuveni trīs rīkojumus par šāda Savukārt aktīvās vietas fermentu.

Saskaņā ar daudzfunkcionalitāti šajā gadījumā tas attiecas uz īpašumu, visu komponentu aktīvās vietas, tajā pašā laikā (vai stingri koordinēti) akta par molekulas "apstrādāta" viela. Kur viens (molekulas) ir ne tikai pienācīgi noteikta telpā (sk. Iepriekš), bet arī ievērojami maina savas īpašības. Tas viss kopā rada fakts, ka fermentu kļūst daudz vieglāk rīkoties uz pamatnes, kā nepieciešams.