Proteīna denatūracija

Peptīda ķēdes konformācija (struktūra) ir sakārtota un unikāla katram proteīnam. Īpašos apstākļos tiek pārtraukta liela daļa saišu, kas stabilizē savienojuma molekulas telpisko struktūru. Pārrāvuma rezultātā visa molekula (vai būtiska tā daļa) izpaužas kā nesakārtota spole. Šo procesu sauc par "denaturāciju". Šīs izmaiņas var izraisīt apkure no sešdesmit līdz astoņdesmit grādiem. Tādējādi katra molekula, kas iegūta pārrāvuma rezultātā, var atšķirties no citiem.

Olbaltumvielu denaturēšana notiek ar jebkuru līdzekļu iedarbību, kas var iznīcināt nesakalentās saites. Šis process var notikt sārmainā vai skābā stāvoklī, fāzu atdalīšanas virsmā dažu organisko savienojumu (fenolu, spirtu uc) ietekmē. Proteīna denaturēšana var notikt arī guanidīna hlorīda vai urīnvielas ietekmē. Šie aģenti veido vājās saites (hidrofobu, jonu, ūdeņradi) ar peptīdu mugurkaula karbonilgrupām vai amīnu grupām un ar vairākām aminoskābju radikāļu grupām, aizstājot ūdeņraža saites, kas eksistē proteīnā molekulā. Tā rezultātā notiek sekundārās un terciārās struktūras izmaiņas.

Pretība denaturējošo līdzekļu iedarbībai galvenokārt ir atkarīga no disulfīda saišu klātbūtnes olbaltumvielu savienojuma molekulā. Trīpsīna inhibitoram ir trīs S-S saites. Samazinoties, proteīnu denatūracija notiek bez citām ietekmēm. Ja pēc tam savienojums tiek novietots apstākļos, kur notiek cisteīna SH grupu oksidēšana un rodas disulfīda saites, tad sākotnējā konformācija tiks atjaunota. Šajā gadījumā pat viena disulfīda saite ir būtiski palielina stabilitāti telpiskajā struktūrā.

Parasti denaturēšanu parasti nodrošina tā šķīdības samazināšanās. Tajā pašā laikā bieži izveidojas nogulsnes. Tas parādās "sarīvētas vāveres" formā. Ja savienojumu koncentrācija šķīdumā ir augsta, "koagulācijai" ir viss šķīdums, piemēram, gatavojot vistas olas. Denaturējot, olbaltumviela zaudē savu bioloģisko aktivitāti. Šis princips ir balstīts uz karbolskābes (fenola šķīduma ūdens šķīduma) izmantošanu kā antiseptisku līdzekli.

Teritorijas struktūras nestabilitāte, liela iznīcināšanas varbūtība dažādu aģentu ietekmē ļoti apgrūtina proteīna izolēšanu un pētīšanu. Dažas problēmas rodas arī, izmantojot savienojumus rūpniecībā un medicīnā.

Ja olbaltumvielu denaturēšana tiek veikta, pakļaujoties augstām temperatūrām, tad ar lēnu atdzišanu noteiktos apstākļos notiek renatēšanas process - dabiskās (sākotnējās) konformācijas atjaunošana. Šis fakts pierāda, ka peptīdu ķēdes veidošanās notiek saskaņā ar primāro struktūru.

Nacionālās konformācijas veidošanās (sākotnējā atrašanās vieta) ir spontāns process. Citiem vārdiem sakot, šis režīms atbilst minimālajai brīvās enerģijas daudzumam, kas ietverts molekulā. Rezultātā var secināt, ka savienojuma telpiskā struktūra ir kodēta aminoskābju secībā peptīdu ķēdēs. Tas, savukārt, nozīmē, ka visi aminoskābju secībā līdzīgie polipeptīdi (piemēram, mioglobīna peptīdu ķēdes) iegūst identisku konformāciju.

Olbaltumvielām var būt būtiskas atšķirības primārajā struktūrā, pat ja tās ir gandrīz vai pilnīgi vienādas konformācijas formā.